Dəmirporfirin tərkibli biomimetik katalizatorlar

Dəmirporfirin tərkibli biomimetik katalizatorlar

  • Porfirinlər-təbii və sintetik tetrapirrol birləşmələrdir. Porfirinlərin törəmələri azottərkibli piqmentlər olub, hemoqlobin, xlorofil və digər fermentlərin molekullarının qeyri-zülal hissələrinin tərkibinə daxildir, yüksək heterotsikllərə aiddir. 150-dən çox porfirin sintez olunub. Porfirinlərin fiziki və kimyəvi xassələrinin unikallığı ilə əlaqədar olaraq onların analoqlarının kimyada, biologiyada, tibbdə, optikada və materialşünaslıqda tədqiqatına böyük maraq yaradır.

Son illər tədqiqatçıların porfirin və onun komplekslərinə marağı artmışdır. Hazırkı dövrdə porfirinlərin əllidən artıq törəməsi sintez edilmişdir və onlara maraq aşağıdakı xassələri ilə əlaqədardır.

  1. Öz biokimyəvi əhəmiyyətinə görə porfirin komplekslərini zülallarla, nuklein turşuları, karbohidrat və lipidlərlə bir sıraya qoymaq olar. Porfirinin maqnezium kompleksi – xlorofil vacib bioloji proseslərdən biri fotosintezdə iştirak edir. Porfirinin digər kompleksi – dəmirlə protoporfirinin kompleksi qan hemoqlobinin tərkibinə daxildir.
  2. Porfirinin dəmirlə kompleksi hüceyrələrdə baş verən mürəkkəb oksidləşmə-reduksiya reaksiyalarında iştirak edən bir çox fermentlərin aktiv hissəsini təşkil edir.
  3. Porfirin kompleksləri yüksək aktiv katalizatorlar, yüksək keyfiyyətli boyalar, fotosensibilizatorlar, işıq və termostabilizatorlar kimi tətbiq edilə bilər.

Porfirinlər əsasında katalizatorlar, sensorlar, dərman preparatları, üzvi yarımkeçiricilər, maye kristallar və optika üçün materiallar yaradılmışdır. Bir çox mühüm zülalların prostetik qrupları (hemoqlobin, qanın aktiv hissəsi olan hemoqlobinin, mioqlobin, sitoxrom C, sitoxrom P 450 və s) porfirin təbiətə malik olduğundan onların əsas tətbiq sahəsi bioloji sistemlərin modelləşdirilməsi sayılır. Porfirin skeleti həmçinin bitki piqmentlərinin əsas strukturunu (xlorofil, feofitin, feoborbid) təşkil etdiyindən porfirinlərdən fotosintezin bəzi mərhələlərinin tədqiqatı və modelləşdirilməsində geniş istifadə etmək olar. Onkoloji xəstəliklərin terapiyası nöqteyi-nəzərindən bəzi porfirin törəmələri böyük maraq doğurur, belə ki, dimegin-xərçəng hüceyrələrinin seçici fotosensibilizasiyasında böyük vasitə kimi tətbiq edilir və sonrakı lazer şüasının qarşılıqlı təsiri ilə şiş toxumalarını reduksiya edir. Porfirin kompleksləri biokimyəvi cəhətdən zülallarla, nuklein turşuları ilə, karbohidratlarla və lipidlərlə eyni sırada durur. Onları tam səlahiyyətlə “həyat molekulları” adlandırmaq olar. Maqnezium porfirin kompleksi-xlorofil yer üzərində fotosintez kimi vacib bioloji proseslərin həyata keçməsində mühüm rol oynayır. Porfirinin başqa kompleksi-dəmir protoporfirin kompleksi qanın hemoqlobinin tərkibinə daxildir. Hemoqlobin atmosfer oksigenini udaraq canlı varlıqların tənəffüsünü təmin edir. Göstərilən fermentlərin quruluşunun modelləşdirilməsində aşağıdakı anlayışlar istifadə olunmuşdur:

  1. Katalitik funksional turşu-əsas və oksidləşmə-reduksiya qrupları fermentə müvafiq lazimi həndəsi quruluşa (yerləşməyə) malik olmalıdır.
  2. Aktivləşmiş kompleksin quruluşu biokimyəvi analoqa uyğun olmalıdır.
  3. Onlar reaksiya sisteminin digər hissələri ilə arzuolunmaz qarşılıqlı təsirindən mühafizə olunmuş katalitik qruplarına- quruluş elementlərinə malik olmalıdır.

İndiki dövrdə sitoxrom P-450-nin xassələrinin, tərkibinin, funksiyalarının, quruluşunun öyrənilməsində böyük nailiyyətlər əldə edilmişdir və bununla fermentin funksiyalarını imitasiya edə bilən modelləşmiş çoxsaylı bioimitatorlar yaradılmışdır. 1964-cü ildə Omura və Sato müəyyən etdilər ki, sitoxrom P-450 fermentinin aktiv kompleksireduksiya olunmuş halda 450 nm udulma zolağına malikdir. Ferment öz karbonil kompleksinin udulma zolağı ilə adlandırılmışdır. Hazırkı dövrdə sitoxrom P-450-nin, onun xassələrinin, funksiyalarının, quruluşunun öyrənilməsində böyük nailiyyətlər əldə olunub, bu fermentin müəyyən olunmuş funksiyalarını modelləşdirən çoxlu bioimitatorlar yaradılmışdır. İndi yaxşı məlumdur ki, sitoxrom P-450 tərkibli fermentlər sistemi insan və məməlilərin qaraciyər hüceyrələrinin mikrosomal fraksiyalarının tərkibinə daxildir və xarici mühitdən orqanizmə düşən steroidlərin metabolizmləri, prostaqlandinlər və çoxlu sayda ksenolbiotiklərə görə məsuliyyətlidir. Xüsusiyyətlərinə görə qaraciyərin mikrosomal hidroksilləşmə sisteminə yaxın olan steroid-hidrooksilləşmə sistemi böyrəküstü vəzinin qabığının mitoxondrlərində lokallaşmış və insan, məməli heyvanların steroid hormonlarının biosintezinin əsas mərhələsinə cavabdehdir. Bir çox bakteriya ştammlarında sitoxrom P-450 ilə birlikdə terminal oksidaza qismindən olan ferment sistemləri yerləşirlər ki, onlar da karbohidrogenləri, heterotsikl və digər sinif birləşmələri oksidləşdirmə qabiliyyətinə malikdirlər. Elmi texnikanın müasir durumu ferment sistemlərində yerləşən sitoxrom P-450-nin təsir mexanizminin dərindən dərk olunmasına imkan yaratmışdır. Hidroksidləşmə prosesi əvəz olunmuş dəmir tetrafenilporfirinin iştirakı ilə həyata keçirilmişdir. Reaksiyanın sürəti və fazalararası katalizator şəraitində hidroksidləşmənin regioselektivliyi dəmir tetrafenilporfirinin molekulunda o-əvəzedicilərinin xarakterindən asılıdır. işdə heterogenləşdirilmiş katalizatorun katalaz aktivliyinə termoemalın təsirini öyrənmişlər. Katalizatoru hematinin Al2O3 üzərində adsorbsiyasından hazırlamışlar. Bu işdə katalizator özü termoemala məruz qalır və temperaturun və termiki işlənmənin onun aktivliyinə təsiri öyrənilmişdir. İnert qaz (He) iştirakında termiki işlənməsi zamanı katalizatorun 6000C-dək katalaz aktivliyi artır, temperaturun sonrakı yüksəlməsi (8000C-yə qədər) isə katalizatorun aktivliyinin tam itirilməsinə gətirib çıxarır.

Mənbə[redaktə | mənbəni redaktə et]

  1. Ed.K.M.Smith.Porphyrins and metalloporphyrins. Amsterdam.Elsevier Sci. Publ.Co., 1975.
  2. Полторак О.М. Катализ.:Изд-во МГУ, 1987.
  3. Traylor. G.Pure and Appl. Chem. 1991.V.63.N 2.
  4. Omura T., Sato R.J.Ibid.,1964, V. 239.
  5. Ed. Boyd G.S., Smellie R.M. Biological Hydroxylation Mechanisms. New-York-London: Acad. Press.1972.
  6. Eds.Hatefi Y., Djavadi-Ohanience L.The structural basic of membrane function.New –York –San –Francisco –London: Acad. Press.1976.
  7. Ляхович В.В., Цырлов И.Б.Структурные аспекты биохимии монооксигеназ. Новосибирск. Изд-во: Наука.
  8. Zegemaat G., Drenth W.,et.al.Epoxidation of alkenes by hydrogen peroxide catalyzed by oxo-(5,10,15,20-tetraphenylporphyrinato) molybdenum (V) complexes.//J. Mol.Catal., 1990, v.62, N 2.
  9. Романовский Б.В., Киреев С.Г. Влияние носителя на свойства тетрафенилпорфирина кобальта (II), закреплённого на SiO2.//Жур.Физ.Хим. 1987.
  10. Нагиев Т.М., Зульфугарова С.З., Шихиев Ю.М. Активация и стабилизация неорганических биоимитаторов каталазной реакции. Вест.Моск.Ун-та, Сер.2, Химия, 1992, т.33N 2.