Hemproteidlərin mübadiləsi

Hemproteidlərin mübadiləsi – toxuma və hüceyrələrdə hemoqlobin və porfirinin sintezi və parçalanmasıdır.

Hemproteidlərin sintez edilməsi və parçalanması prosesi

[redaktə | mənbəni redaktə et]

Hemproteidlərin sintez edilməsi və parçalanması iki əsas səbəbə görə tədqiqatçıların və həkimlərin diqqətini cəlb edir. Birincisi — hemoqlobinin xlorofilləşməsində sitoxromlar olduqca geniş miqyasda bioloji vacib rol oynadıqlarına görə, başqa sözlə, porfirin halqası molekulda mərkəzi rol oynayır və metal ionları ilə koordinasion əlaqə əmələ gətirir. İkincisi, porfirinin sintezinin və parçalanması, onların zülal ilə kompleks əmələ gətirməsi insan orqanizminin funksiyalarını pozur və xəstəliyin inkişafına səbəb olur. İnsan orqanizmində 4,5–5 qram dəmir olur. Bunun 60–70 faizi hemoqlobinin payına düşür. 3–5% isə mioqlobinin, 20 faizi (17-dən 23%-ə qədər) ferritin, təxminən 0,18 faizi transferrinin və toxumalarının funksional dəmiri 5 faizə qədər olur. Orqanizmdə dəmirin miqdarı qida ilə daxil olanın bağırsaqlarda sorulma intensivliyindən asılıdır. Onun artıq miqdarı bağırsaqlar tərəfindən sorulmur. Müxtəlif anemiya hallarında dəmirə olan tələbat kəskin artır. Bağırsaqda dəmir zülal ilə koordinasyon əlaqədən ayrılan ikivalentli ion (Fe+2) halında sorulur. Bağırsağın selikli qişasının hüceyrələrində olan dəmir artıq üçvalentli ion (Fe+3) halındakı dəmir apoferritin zülalı ilə stabil ferritin kompleksi əmələ gətirir. Sonrakı dəmirin daşınması üçün qan zərdabının β1-qlobini ilə kompleksə girir. Ona transferrin kompleksi də deyilir. Yaxud dəmir toxumanın apoferriti ilə birləşir və ferrit şəklində yığılmağa başlayır. Bəzi xəstəliklərdə, məsələn, qemoxromamotozda artıq dəmir qemosiderin şəklində kənar edilir. Sintetik məqsədlər üçün dəmirin mənbəyi qida məhsullarıdır. Qaraciyər və dalaqdakı toxumalarda eritrositlərin parçalanmasından gündə təxminən 25 q dəmir azad olur. Qidadakı hemoqlobinin və mioqlobinin prostetik qrupu orqanizmdə dəmir proteinlərin sintezində istifadə olunmur. Çünki, zülal olmayan hissə hem həzmdən sonra oksidləşməyə uğrayaraq hematinə çevrilir. Bu isə bağırsaqda sorulmur və nəcis ilə xaric olunur.

Hemproteidlərin biosintezi

[redaktə | mənbəni redaktə et]

Hemin sintezi üçün qlisin və suksinal-SK0A ilkin maddə rolunu oynayır. Piridoksalin fermenti olan δ-amin-levulinatsintetaza fermentinin iştirakında qlisin və suksinil-K0A-dan δ-aminlevulen turşusu alınır. Sonra iki molekul δ-aminlevulen turşusu porfobilinheksitaza fermentinin təsiri ilə porfirinlərin birbaşa sələfi olan porfobilinogenə çevrilir:

Sonra isə dörd molekul porfoblinogenin kondensləşmsindən dörd pirrol halqası olan uroporfirinogen alınır. Sonra isə o, protoporfirinə modifikasiya olunur. Protoporfirin ferroxelataza fermentinin təsiri ilə dəmir hemə çevrilir:

Ən axırıncı mərhələdə hem qlobin zülalı ilə kompleks əmələ gətirir. Bununla da hemoqlobin və ya mioqlobinə çevrilir. Hemin biosintezində iştirak edən fermentlər sümük iliyində, nüvəsaxlayan eritrositlərdə, qaraciyərdə, böyrəkdə və bağırsağın selikli qişasında olur. δ-Levulen turşusu mitoxondirilərdə, porfobilinogen və ondan alınan koproporfirinogen III sitiplozmada, koproporfirin III-dən hemin alınması yenə də mitoxondrilərdə gedir.

Hemproteidlərin parçalanması

[redaktə | mənbəni redaktə et]

Hər gün insan orqanizmində 9 qr-a qədər hemproteid parçalanır. Bu əsasən eritrositlərdəki hemoqlobinin parçalanması nəticəsində olur. Eritrositlər təxminən 120 gündən bir qanın axınında və ya dalaqda parçalanır. Eritrositlərdən azad olan hemoqlobin qanın qaptoqlobini (plazmanın xüsusi α2-qlobini) ilə birləşir və hemoqlobin – qaptoqlobin kompleksi halında əsasən də dalaqda hüceyrənin retuloendotelial sisteminə düşür. Hemoqlobin methemoqlobinə (Fe+2) oksidləşir, sonra isə parçalanmaya məruz qalır. Bununla da qaptoqlobin ayrılır və qana keçir. Retuloendotelial sistemində hemoqlobinin birinci fazası baş verir və ondan bilirubin alınır:

Əvvəlcə qemoksigenaza fermentinin təsiri ilə hemdə olan iki pirrol halqaların birləşməsi olan α-metin körpüsü oksidləşdirici parçalanmaya məruz qalır. Hemin halqavi quruluşu parçalanır və verdoqlobini əmələ gətirir. Əmələ gəlmiş verdoqlobin molekulu zülalla kompleks əmələ gətirən dəmiri itirir. Qlobin katenslərin dalağı ilə hidrolizə uğrayır və aminturşulara çevrilir. Dörd pirrol halqası olan qapalı halqa sarı rəngli öd piqmenti olan biliberdinə verir. Biliberdin reduksiya olunanda qırmızı-sarı rəngli bilirubinə çevrilir. Bilirubin suda pis həll olduğuna görə qana daxil olduqda zülalın albumin plazması ilə birləşir. Sarı albuminin bilirubin ilə kompleksi sarı piqmentin ən mühüm normal daşınma formasıdır. Qan axını ilə bilirubin qaraciyərin hüceyrəsinə daxil olur. Bilirubin lipofil birləşmə olduğundan qaraciyər hüceyrəsinin membranından keçir və albumindən azad olur.

  • A. M. Məhərrəmov, M. Ə. Allahverdiyev. "Həyat fəaliyyətinin kimyəvi əsasları", Bakı-2009
  • Məhərrəmov A. M., Allahverdiyev M. Ə. Bioüzvi kimya. Dərs vəsaiti. Bakı, Çaşıoğlu, 2009.-384 səh.